தயாரிப்புகள்

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) குளுதாதயோனின் γ-குளூட்டமைல் அமைடு பிணைப்பை பிளவுபடுத்தி, வெளியிடப்பட்ட γ-குளுட்டமைல் குழுவை தண்ணீருக்கு (ஹைட்ரோலிசிஸ்) அல்லது ஏற்பி அமினோ அமிலங்களுக்கு (டிரான்ஸ்ஸ்பெப்டைடேஷன்) மாற்றுகிறது.இந்த எங்கும் நிறைந்த என்சைம்கள் குளுதாதயோனின் உயிரியக்கவியல் மற்றும் சிதைவு மற்றும் ஜீனோபயாடிக் நச்சு நீக்கம் ஆகியவற்றில் முக்கிய பங்கு வகிக்கின்றன.பேசிலஸ் லிச்செனிஃபார்மிஸ் γ-GT (BlGT) இன் 3Å தெளிவுத்திறன் படிக அமைப்பையும், அதன் சிக்கலானது எல்-குளுவையும் இங்கு தெரிவிக்கிறோம்.எக்ஸ்-ரே கட்டமைப்புகள் BlGT N-டெர்மினல் நியூக்ளியோபிலிக் ஹைட்ரோலேஸ் சூப்பர் குடும்பத்தைச் சேர்ந்தது என்பதை உறுதிப்படுத்துகிறது மற்றும் புரதமானது பாசிலஸ் சப்டிலிஸிலிருந்து ஹோமோலோகஸ் என்சைமுக்கு அறிக்கை செய்ததைப் போன்ற திறந்த செயலில் உள்ள தளப் பிளவைக் கொண்டிருப்பதை வெளிப்படுத்துகிறது, ஆனால் மனித γ-GT மற்றும் மற்ற நுண்ணுயிரிகளில் இருந்து γ-GTகளுக்கு.எல்-குளுவின் பிணைப்பு BlGT பெரிய துணைக்குழுவின் சி-டெர்மினல் வால் மறுவரிசைப்படுத்தலைத் தூண்டுகிறது மற்றும் உலோக அயனியை அங்கீகரிப்பதில் ஈடுபடக்கூடிய அமில எச்சங்களின் தொகுப்பை அடையாளம் காண அனுமதிக்கிறது என்று தரவு தெரிவிக்கிறது.நான்கு புதிய ஆலா ஒற்றை மரபுபிறழ்ந்தவர்களின் தன்னியக்க செயலாக்கம், நொதி செயல்பாடு, வேதியியல் மற்றும் வெப்பக் குறைப்பு ஆகியவற்றை வகைப்படுத்துவதன் மூலம் BlGT இன் இணக்க நிலைத்தன்மையில் இந்த எச்சங்களின் பங்கு ஆய்வு செய்யப்பட்டுள்ளது.Asp568 ஐ ஆலாவுடன் மாற்றுவது புரதத்தின் தன்னியக்க செயலாக்கம் மற்றும் கட்டமைப்பு நிலைத்தன்மை இரண்டையும் பாதிக்கிறது என்று முடிவுகள் காட்டுகின்றன.